shkolaput.ru 1 2 ... 10 11
 

На правах рукописи 
 
 
 
 
КРЕМНЕВА Елена Валериевна 
 
 
Тепловая денатурация различных изоформ тропомиозина в 
отсутствие и в присутствии F-актина 
 
 
03.00.04 – биохимия 
 
 
Автореферат 
диссертации на соискание ученой степени 
кандидата биологических наук 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Москва 2005 
 
1


Работа выполнена в лаборатории молекулярной организации биологических структур 
Института биохимии им. А. Н. Баха РАН 
 
 
Научный руководитель: 
доктор биологических наук, профессор Д. И. Левицкий 
 
Официальные оппоненты: 
доктор биологических наук, профессор С. С. Шишкин 
доктор физико-математических наук А. К. Цатурян 
 
Ведущая организация:  
Биологический факультет МГУ им. М. В. Ломоносова 
 
Защита  состоится «13» декабря 2005 года  в 13 часов  на  заседании 
диссертационного  совета  К 002.247.01 по  защите  диссертаций  на  соискание  ученой 
степени  кандидата  наук  в  Институте  биохимии  имени  А.  Н.  Баха  РАН  по  адресу: 
119071 Москва, Ленинский проспект, 33, корп. 2. 
С диссертацией можно ознакомиться в Библиотеке биологической литературы 
по адресу: 119071 Москва, Ленинский пр-т. 33, корп. 2 
 
 
 
Автореферат разослан «       » октября 2005 года 
 
 
Ученый секретарь диссертационного совета 
кандидат биологических наук                                                    А.Ф. Орловский  
 
2

ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА РАБОТЫ 
 
Актуальность  темы.  В  основе  биологической  подвижности  всего  живого 
лежит всего несколько молекулярных механизмов. В случае эукариотических клеток 
наиболее  распространенной  считается  актомиозиновая  система  подвижности, 

основанная  на  взаимодействии  миозина  и  актина.  Именно  это  взаимодействие 

ответственно за сокращение мышц и многие процессы клеточной подвижности. 
Мышцы  представляют  собой  высоко  специализированные  органы,  состоящие 
из  пучков  мышечных  волокон.  Зрелое  мышечное  волокно  практически  полностью 
заполнено  миофибриллами,  сформированными  из  системы  перекрывающихся 
толстых  и  тонких  нитей,  образованных  сократительными  белками.  В  структуре 
миофибриллы  выделяют  систему  одинаковых  повторяющихся  элементов,  так 
называемых  саркомеров.  Саркомер  ограничен  с  двух  сторон Z-дисками.  К  этим 
дискам с обеих сторон прикрепляются тонкие актиновые нити. В середине саркомера 
располагается система толстых нитей, построенных из другого сократительного белка 
– миозина. 
В ходе сокращения миозин взаимодействует с актином и начинает тянуть нити 
актина к центру саркомера. Вследствие такого движения уменьшается длина каждого 
саркомера  и  всей  мышцы  в  целом,  не  изменяя  при  этом  длины  актиновых  и 
миозиновых  нитей.  В  основе  молекулярного  механизма  сокращения  мышц  лежат 
структурные  изменения,  происходящие  в  миозиновой  головке  при  гидролизе  АТР  и 
при  взаимодействии  с  актиновым  филаментом.  В  процессе  этого  взаимодействия 
происходит  превращение  химической  энергии  гидролиза  АТР  в  механическую 
энергию  движения.  Для  регуляции  этого  взаимодействия  в  мышцах  существуют 
специальные белковые системы [цит. по Поглазов, Левицкий, 1982]. 
Необходимость существования системы регуляции сократительной активности 
объясняется  тем,  что  мышца  не  могла  бы  выполнять  свои  функции,  если  бы  она 
постоянно  находилась  в  сокращенном  состоянии.  Регуляция  взаимодействия 
миозиновых  и  актиновых  филаментов  в  мышце  осуществляется  ионами Ca2+.  Иначе 
говоря,  основная  задача  регуляторных  систем  состоит  в  отслеживании  изменения 

концентрации  Са2+  внутри  клетки  (с 10-7  до 10-5  М).  Регуляторные  белки  могут 
располагаться либо на тонких, либо на толстых филаментах. В поперечнополосатых и 
сердечных  мышцах  основным  является  актиновый  тип  регуляции,  главную  роль  в 
котором  играют  тропомиозин  и  тропонин,  ассоциированные  с  тонким  (актиновым) 
филаментом.  В  состоянии  расслабления,  когда  концентрация  свободного Ca2+  в 
 
3


следующая страница >>